2024 Autor: Elizabeth Oswald | [email protected]. Zuletzt bearbeitet: 2024-01-13 00:02
Carboxypeptidase (CP) sp altet die Aminosäure am C-Terminus einer Polypeptidkette.
Was ist Carboxypeptidase-Sp altung?
Carboxypeptidase A sp altet aromatische oder verzweigtkettige Aminosäuren ab; Carboxypeptidase B sp altet von basischen Aminosäuren ab. Das Endergebnis der Pankreasproteolyse sind einige freie Aminosäuren und eine Mischung aus Oligopeptiden. … In der Magenphase zerlegen Pepsine Proteine in Polypeptide und einige Aminosäuren.
Wo werden Aminosäuren gesp alten?
Das Peptidsubstrat sitzt in einer Rille in der Enzymoberfläche, die zu hydrolysierende Peptidbindung über dem katalytischen Zentrum (hier als roter Kreis dargestellt). Die Aminosäure, die die Carboxylgruppe der zu sp altenden Bindung liefert, sitzt in einer Tasche unterhalb des katalytischen Zentrums.
Wie Carboxypeptidase A das Protein sp altet?
Eine Carboxypeptidase (EG-Nummer 3.4.16 - 3.4.18) ist ein Protease-Enzym, das eine Peptidbindung am Carboxy-Terminus (C-Terminus) hydrolysiert (sp altet) Ende eines Proteins oder Peptids. Dies steht im Gegensatz zu einer Aminopeptidase, die Peptidbindungen am N-Terminus von Proteinen sp altet.
Was bewirkt Carboxypeptidase A?
Carboxypeptidase A (CPA) ist eine zinkh altige Metalloprotease, die den Aminosäurerest vom C-Terminus einer Peptidkette entfernt . Es ist eines der am intensivsten untersuchten Enzyme auf dem Gebiet der katalytischen MIP. Die katalytische Wirkung von CPAbeinh altet zwei Guanidiniumgruppen und ein Zn2+ Ion.
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