2024 Autor: Elizabeth Oswald | [email protected]. Zuletzt bearbeitet: 2024-01-13 00:02
Bei Alkaptonurie kann das HGD-Enzym die Homogentisinsäure (erzeugt aus Tyrosin) nicht zu 4-Maleylacetoacetat umwandeln, und die Homogentisinsäurespiegel im Blut sind 100-mal höher als dies der Fall wäre normalerweise zu erwarten, obwohl eine beträchtliche Menge über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden wird.
Welches Enzym fehlt bei Alkaptonurie?
Alkaptonurie ist eine autosomal-rezessive Erkrankung, die durch einen Mangel des Enzyms Homogentisat 1, 2-Dioxygenase verursacht wird. Dieser Enzymmangel führt zu erhöhten Spiegeln von Homogentisinsäure, einem Produkt des Tyrosin- und Phenylalaninstoffwechsels.
Was wird bei Alkaptonurie abgelagert?
Alkaptonurie oder "Schwarzurin-Krankheit" ist eine sehr seltene Erbkrankheit, die den Körper daran hindert, zwei Proteinbausteine (Aminosäuren) namens Tyrosin und Phenylalanin vollständig abzubauen. Es führt zu einer Anhäufung einer Chemikalie namens Homogentisinsäure im Körper.
Welche Substanz lagert sich bei Alkaptonurie im Bindegewebe ab?
Überschüssige Homogentisinsäure und verwandte Verbindungen lagern sich im Bindegewebe ab, wodurch Knorpel und Haut dunkler werden. Im Laufe der Zeit führt eine Ansammlung dieser Substanz in den Gelenken zu Arthritis. Homogentisinsäure wird auch im Urin ausgeschieden, wodurch sich der Urin an der Luft dunkel verfärbt.
Wie kann Homogentisinsäure sein?reduziert?
Die Behandlung mit Ascorbinsäure zweimal täglich kann die Bindegewebsschädigung verringern, und betroffene Kinder wurden auch auf eine proteinarme Diät gesetzt. Nitisinon-Therapie kann die Produktion von Homogentisinsäure verringern.
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Ist es nicht vorhanden oder nicht vorhanden?
Abhängig von Ihrer Wörterbuchquelle ist "nicht vorhanden" kein Wort, und im Allgemeinen würde nicht vorhanden stattdessen verwendet werden. (Wenn Sie jedoch hauptsächlich Oxford folgen, ist dies kein Problem.) Nehmen wir jedoch der Argumentation halber an, dass es in keinem Wörterbuch existiert.
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