Die Hydrolyse des β-Lactam-Rings in einem Penicillin macht es unwirksam. Unglücklicherweise kann ein Penicillin aufgrund der hohen Reaktivität des β-Lactam-Rings unter sauren Bedingungen (wie im Magen) mit Wasser reagieren, um den β-Lactam-Ring aufzubrechen eine Hydrolysereaktion.
Warum ist der Beta-Lactam-Ring Stamm?
Aufgrund der Ringspannung werden β-Lactame leichter hydrolysiert als lineare Amide oder größere Lactame. … Da dem Stickstoffatom durch die Ringspannung eine pyramidenförmige Bindungsgeometrie aufgezwungen wird, wird die Resonanz der Amidbindung verringert und das Carbonyl wird Keton-ähnlicher.
Ist der Beta-Lactam-Ring stabil?
Es hat sich als in wässriger Lösung bei etwa pH 5 am stabilsten erwiesen (bei 35°C) [35] und stabiler als andere β-Lactame unter neutralen oder sauren Bedingungen. Die erhöhte Stabilität ist möglicherweise auf eine geringere Belastung des β-Lactam-Rings zurückzuführen, da er nicht an einen sekundären Ring gebunden ist (Abb. 1B) [35].
Wie wirkt der Beta-Lactam-Ring im Penicillin?
Penicillin und die meisten anderen β-Lactam-Antibiotika wirken durch Hemmung von Penicillin-bindenden Proteinen, die normalerweise die Quervernetzung von Bakterienzellwänden katalysieren. In Abwesenheit von β-Lactam-Antibiotika (links) spielt die Zellwand eine wichtige Rolle bei der bakteriellen Vermehrung.
Was bricht den Beta-Lactam-Ring?
Beta-Laktamasen sind eine Familie von Enzymen, die an der bakteriellen Resistenz gegen Beta-Lactam-Antibiotika beteiligt sind. Sie wirken, indem sie den Beta-Lactam-Ring aufbrechen, der es Penicillin-ähnlichen Antibiotika ermöglicht, zu wirken.
