Serinprotease-Inhibitoren oder Serpine umfassen eine Familie von Proteinen, die die Aktivität von Serinproteasen antagonisieren. Diese Proteine hemmen die Protease-Aktivität durch einen konservierten Mechanismus, der eine tiefgreifende Konformationsänderung umfasst (wie in Miranda und Lomas, 2006; Wang et al., 2008; und Ricagno et al., 2009).
Was bewirkt der Protease-Inhibitor?
Protease-Inhibitoren, die zu den wichtigsten Medikamenten zur Behandlung von HIV gehören, wirken durch Bindung an proteolytische Enzyme (Proteasen). Dass ihre Funktionsfähigkeit blockiert. Proteasehemmer heilen HIV nicht. Aber indem sie Proteasen blockieren, können sie HIV daran hindern, sich selbst zu reproduzieren.
Was ist der Serinprotease-Mechanismus?
Serinproteasen (oder Serinendopeptidasen) sind Enzyme, die Peptidbindungen in Proteinen sp alten, in denen Serin als nukleophile Aminosäure am aktiven Zentrum (des Enzyms) dient. Sie kommen überall in Eukaryoten und Prokaryoten vor.
Wie funktionieren Serinproteasen wirklich?
Es wird argumentiert, dass Serinproteasen und andere Enzyme funktionieren, indem sie elektrostatische Komplementarität zu den Änderungen in der Ladungsverteilung bereitstellen, die während der von ihnen katalysierten Reaktionen auftreten.
Sind Serinprotease-Inhibitoren kompetitiv?
Die überwiegende Mehrheit der Protease-Inhibitoren sind kompetitive Inhibitoren. Trotz unterschiedlicher Ziele und unterschiedlicher Hemmmechanismen binden die meisten Protease-Inhibitoren einen kritischen Teil vonden Inhibitor im aktiven Zentrum auf substratähnliche Weise (Abbildung 2).
