Triose-Phosphat-Isomerase ist ein Mitglied der alle Alpha- und Beta (α/β)-Klasse von Proteinen und es ist ein Homodimer, das aus zwei sequenzidentischen Untereinheiten (Ketten) besteht jede bestehend aus 247 Aminosäuren.
Was macht das Enzym Triose-Phosphat-Isomerase?
Das TPI1-Gen enthält Anweisungen zur Herstellung eines Enzyms namens Triosephosphat-Isomerase 1. Dieses Enzym ist an einem kritischen energieproduzierenden Prozess beteiligt, der als Glykolyse bekannt ist. Während der Glykolyse wird der Einfachzucker Glukose abgebaut, um Energie für die Zellen zu erzeugen.
Ist die Triosephosphatisomerase reguliert?
Triose-Phosphat-Isomerase wird nicht direkt reguliert, aber das Enzym zwei Schritte davor im Glykolyseweg, Phosphofructokinase, ist ein stark reguliertes, irreversibles Enzym.
Was ist das Substrat der Triosephosphatisomerase?
Isomerisierung von Dihydroxyacetonphosphat zu Glycerinaldehyd-3-Phosphat. In dieser reversiblen Reaktion wandelt die Triose-Phosphat-Isomerase Dihydroxyacetonphosphat in D-Glyceraldehyd-3-phosphat um, das das Substrat für die nächste Reaktion ist.
Ist die Triose-Phosphat-Isomerase an der Glukoneogenese beteiligt?
Triosephosphat-Isomerase ist ein äußerst effizientes Stoffwechselenzym, das die Umwandlung zwischen Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und D-Glycerinaldehyd-3-Phosphat (G3P) in katalysiertGlykolyse und Glukoneogenese.