Cystein-Aminosäure hat eine eingebettete Schwefelgruppe in ihrer Seitenkette. Betrachtet man die Elektronegativitätsdifferenz von Wasserstoff und Schwefel, kann sie als unpolare Seitenkette angesehen werden, da die Elektronegativitätsdifferenz weniger als 0,5 beträgt.
Was ist das Besondere an Cystein?
WARUM IST CYSTEINE BESONDERS? Weil es eine sehr reaktive Sulfhydrylgruppe an seiner Seitenkette hat. Dadurch nimmt Cystein eine Sonderstellung ein, die durch keine andere Aminosäure ersetzt oder ersetzt werden kann. Weil durch Cysteinreste gebildete Disulfidbrücken ein fester Bestandteil der Proteinprimärstruktur sind.
Sind Cystein-Aminosäuren polar?
Sechs Aminosäuren haben polare, aber nicht geladene Seitenketten. Dies sind Serin (Ser), Threonin (Thr), Cystein (Cys), Asparagin (Asn), Glutamin (Gln) und Tyrosin (Tyr). Diese Aminosäuren befinden sich normalerweise an der Oberfläche von Proteinen, wie im Modul Proteine 2 besprochen.
Welche Art von Bindung hat Cystein?
Cystein ist die einzige Aminosäure, deren Seitenkette kovalente Bindungen bilden kann, wodurch Disulfidbrücken mit anderen Cystein-Seitenketten entstehen: --CH2 -S-S-CH2--. Hier ist Cystein 201 des Modellpeptids kovalent an Cystein 136 eines benachbarten β-Strangs gebunden.
Wozu dient Cystein?
Cystein ist eine nicht-essentielle Aminosäure wichtig für die Proteinherstellung,und für andere Stoffwechselfunktionen. Es ist in Beta-Keratin enth alten. Dies ist das Hauptprotein in Nägeln, Haut und Haaren. Cystein ist wichtig für die Kollagenproduktion.
