Es wird geschlussfolgert, dass Insulin vermutlich nicht PFK 2 durch Veränderungen der cAMP- und Effektorspiegel oder durch Hemmung der cAMP-abhängigen Proteinkinase-Dissoziation aktiviert. Die Daten stützen die Hypothese, dass Insulin möglicherweise über die Aktivierung der PFK-2-Phosphatase wirkt.
Wird die Phosphofructokinase durch Insulin stimuliert?
Insulin stimuliert die Bindung von Phosphofructokinase an das Zytoskelett und erhöht die Glukose-1,6-bisphosphat-Spiegel in NIH-3T3-Fibroblasten, was durch Calmodulin-Antagonisten verhindert wird.
Wodurch wird Phosphofructokinase aktiviert?
PFK1 wird durch eine hohe Konzentration von AMP allosterisch aktiviert, aber der stärkste Aktivator ist Fructose-2,6-bisphosphat, das ebenfalls von Fructose-6-phosphat produziert wird PFK2. Daher führt eine Fülle von F6P zu einer höheren Konzentration von Fructose 2, 6-Bisphosphat (F-2, 6-BP).
Wie regulieren Insulin und Glukagon die Phosphofructokinase 1?
Insulin ermöglicht die Aufnahme und Verwendung von Glukose durch das Gewebe. Somit sind Glukagon und Insulin Teil eines Rückkopplungssystems, das den Blutzuckerspiegel auf einem stabilen Niveau hält. Die präzise Regulation von PFK1 verhindert, dass Glykolyse und Gluconeogenese gleichzeitig stattfinden.
Was hemmt und aktiviert Phosphofructokinase?
Citrate hemmt die Phosphofructokinase, indem es die hemmende Wirkung von ATP verstärkt. … Fruchtzucker 2,6-Bisphosphat aktiviert die Phosphofructokinase, indem es ihre Affinität zu Fructose-6-phosphat erhöht und die hemmende Wirkung von ATP verringert (Abbildung 16.18).
