Die α-Helix ist eine rechtsgängige Helix, bei der die Peptidbindungen innen liegen und die Seitenketten nach außen verlaufen. Es wird durch die regelmäßige Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen parallel zur Helixachse stabilisiert; sie werden zwischen den Amino- und Carbonylgruppen jeder vierten Peptidbindung gebildet.
Wo befinden sich Alpha-Helices in der Zelle?
Die Alpha-Helix (α-Helix) ist ein häufiges Motiv in der Sekundärstruktur von Proteinen und ist eine rechtshändige Helix-Konformation, in der jede N-H-Gruppe des Rückgrats Wasserstoff ist bindet an das Rückgrat C=O. Gruppe der Aminosäure, die sich entlang der Proteinsequenz vier Reste früher befindet.
Welche Proteine haben Alpha-Helices?
Alpha-Helices in löslichen (globulären) Proteinen
Die ersten beiden zu bestimmenden Proteinstrukturen, Myoglobin und Hämoglobin, bestehen hauptsächlich aus Alpha-Helices.
Kommt Alpha-Helix in Alpha-Keratin vor?
α-Keratin ist eine Polypeptidkette, typischerweise reich an Alanin, Leucin, Arginin und Cystein, die eine rechtsgängige α-Helix bildet. … Diese ca. 45 nm langen Coiled-Coil-Dimere sind über Disulfidbindungen miteinander verbunden, wobei die vielen Cystein-Aminosäuren genutzt werden, die in α-Keratinen vorkommen.
Wo ist die Alpha-Helix in einer Tertiärstruktur?
Zum Beispiel können die α-Helices parallel zueinander oder im rechten Winkel orientiert sein. Die Tertiärstruktur bezieht sich also auf die F altung des UnterschiedlichenSegmente von Helices, Blätter, Windungen und der Rest des Proteins in seine native dreidimensionale Struktur.
